§ 48. Белки

Свойства белков

Как мы уже убедились, возможно существование огромного множества различных белков. В зависимости от строения аминокислотных остатков и их последовательности в полипептидной цепи свойства белков могут существенно различаться. Например, белок куриного яйца альбумин растворяется в воде, в то же время белки кератины, входящие в состав волос и ногтей, нерастворимы в воде. Рассмотрим некоторые химические свойства белков.

1. Гидролиз

Белки подвергаются гидролизу. При этом происходит постепенное расщепление молекулы белка. Сначала образуются  продукты  частичного расщепления — пептиды, имеющие молекулярную массу меньшую, чем  у  исходного  белка.  Конечными  продуктами  гидролиза  являются α-аминокислоты, из которых построена молекула белка. Рассмотрим реакцию гидролиза на примере трипептида, состоящего из остатков фенилаланина, аланина и глицина:

 

При гидролизе происходит разрыв пептидных связей в молекуле белка. В качестве катализаторов реакции гидролиза белка можно использовать кислоты или щёлочи. В живых организмах гидролиз белков катализируют ферменты.

2. Денатурация

Под действием различных факторов (нагревание, действие кислот, щелочей и др.) может произойти нарушение пространственной структуры молекулы белка (рис. 48.2). Такой процесс называется денатурацией. Например, денатурация белка происходит при варке яиц. В результате денатурации белок утрачивает присущие ему биохимические свойства.

3. Биуретовая реакция (качественная реакция на белки)

Видео 48.1. Цветные
реакции белков

Биуретовая реакция является качественной реакцией на белки. Если к водному раствору белка, содержащему немного щёлочи, добавить раствор сульфата меди(II), то образуется сложное комплексное соединение и раствор приобретает красно-фиолетовую окраску. В биуретовую реакцию вступают вещества, содержащие пептидные связи.

4. Ксантопротеиновая реакция

Ксантопротеиновая реакция позволяет обнаружить в белках остатки аминокислот, содержащих бензольное кольцо, например, фенилаланина и тирозина (табл. 48.1). При действии концентрированной азотной кислоты происходит нитрование бензольных колец молекул таких аминокислот:

В результате реакции атомы водорода в бензольных кольцах фенилаланина и тирозина замещаются на нитрогруппы NO2, и появляется жёлтая окраска.

В белках кожи содержится большое число остатков ароматических аминокислот. Поэтому при попадании азотной кислоты на кожу на ней появляются жёлтые пятна.

Белки в живом организме выполняют множество функций. Из белков состоят ткани органов. Катализаторами и регуляторами биохимических процессов выступают ферменты и гормоны — белковые молекулы, каждый вид которых регулирует отдельный процесс. Высокая избирательность фермента обусловлена его уникальным строением.

Белок инсулин выполняет важную роль в обмене веществ — он регулирует углеводный обмен. Недостаточная выработка этого белка поджелудочной железой приводит к тяжелому заболеванию — сахарному диабету.

Белки — важнейший компонент пищи. Если основными источниками энергии для живого организма являются жиры и углеводы, белковый компонент служит в первую очередь источником аминокислот для биосинтеза белков. При этом белки пищи расщепляются на отдельные аминокислоты, из которых затем осуществляется биосинтез. В связи с этим различают заменимые и незаменимые аминокислоты. Заменимые аминокислоты могут быть синтезированы в организме человека из других компонентов пищи, незаменимые не могут быть синтезированы, поэтому обязательно должны поступать в организм с пищей. Примеры заменимых аминокислот — глицин и аланин; незаменимых — фенилаланин и цистеин (табл. 48.1).

В заключение отметим, что, осуществляя знакомство с органической химией, мы прошли путь от простейших органических веществ — углеводородов — к белкам. Дальнейшее изучение органической химии и биологии позволит приоткрыть ещё много тайн живого мира.

Молекулы белков построены из остатков α-аминокислот, соединённых пептидными связями.

Молекулы белков обычно содержат сотни и даже тысячи аминокислотных остатков. При этом наиболее часто в составе белков встречаются остатки только 20 разных аминокислот.

Белки подвергаются гидролизу. Конечными продуктами гидролиза являются α-аминокислоты, из которых построена молекула белка.

При нагревании, действии кислот, щелочей и под действием других факторов происходит денатурация белка. В результате денатурации белок утрачивает присущие ему биохимические свойства.

Качественной реакцией на белки является биуретовая реакция.

Белки, содержащие остатки ароматических аминокислот, дают жёлтое окрашивание с азотной кислотой (ксантопротеиновая реакция).

Различают заменимые и незаменимые аминокислоты белков.