Биология. 11 класс

Аминокислоты — мономеры белковых молекул. Аминокислоты — органические соединения, содержащие одновременно аминогруппу (—NН₂), обладающую оснóвными свойствами, и карбоксильную группу (—СООН), проявляющую кислотные свойства. В составе живых организмов обнаружены сотни аминокислот, но в образовании белков участвует лишь 20 из них. Такие аминокислоты называют белокобразующими, их полные и сокращенные названия представлены в таблице 3.1 (не для запоминания). 

Таблица 3.1. Белокобразующие аминокислоты

Аминокислота	Сокращенное название	Аминокислота	Сокращенное название
Аланин	Ала	Лейцин	Лей
Аргинин	Арг	Лизин	Лиз
Аспарагин	Асн	Метионин	Мет
Аспарагиновая кислота	Асп	Пролин	Про
Валин	Вал	Серин	Сер
Гистидин	Гис	Тирозин	Тир
Глицин	Гли	Треонин	Тре
Глутамин	Глн	Триптофан	Трп
Глутаминовая кислота	Глу	Фенилаланин	Фен
Изолейцин	Иле	Цистеин	Цис

В молекулах белокобразующих аминокислот аминогруппа и карбоксильная группа присоединены к одному и тому же атому углерода (т. е. все они являются α-аминокислотами). С этим же атомом углерода связан радикал (R), который у каждой аминокислоты имеет особое строение и определяет ее специфические свойства (рис. 3.2).

Радикалы аминокислот могут быть неполярными (гидрофобными) или полярными (гидрофильными), содержать различные функциональные группы. Например, радикал серина содержит гидроксильную группу (—ОН), радикал цистеина — серосодержащую группу (—SH). Некоторые аминокислоты имеют циклические радикалы (рис. 3.3). Все это играет важную роль в формировании пространственной структуры белков.

Молекулы большинства белокобразующих аминокислот содержат одну аминогруппу и одну карбоксильную группу — это нейтральные аминокислоты. Некоторые аминокислоты имеют дополнительные амино- или карбоксильные группы в составе радикала. Такие аминокислоты соответственно называются оснóвными или кислыми (см. рис. 3.3).

Автотрофные организмы синтезируют все необходимые им аминокислоты из продуктов фотосинтеза и азотсодержащих неорганических соединений. Для гетеротрофных организмов источником аминокислот является пища. В организме человека и животных некоторые аминокислоты могут синтезироваться из продуктов обмена веществ (в первую очередь — из других аминокислот). Такие аминокислоты называются заменимыми. Другие же, так называемые незаменимые аминокислоты, не могут быть синтезированы в организме и поэтому должны постоянно поступать в него в составе белков пищи. 

*Полноценные пищевые белки содержат остатки всех незаменимых аминокислот. Белки пищи, в составе которых отсутствуют остатки каких-либо незаменимых аминокислот, называют неполноценными.*

Наличие одновременно аминогруппы и карбоксильной группы обусловливает амфотерность аминокислот и их высокую реакционную способность. Как вы помните из курса химии, карбоксильная группа (—СООН) одной аминокислоты может взаимодействовать с аминогруппой (—NH₂) другой аминокислоты. При этом от карбоксильной группы отщепляется группа —ОН, а от аминогруппы — атом водорода. В результате выделяется молекула воды, а между атомом углерода карбоксильной группы и атомом азота аминогруппы возникает ковалентная связь, которая называется пептидной связью (рис. 3.4).

Так образуется дипептид, который имеет на одном конце свободную аминогруппу, а на другом — свободную карбоксильную группу. Поэтому дипептид может присоединять к себе другие аминокислоты, образуя олигопептиды и далее полипептиды.

*Структуру олиго- и полипептидов принято записывать слева направо в направлении от конца, содержащего свободную аминогруппу (так называемый N-конец), к концу, имеющему свободную карбоксильную группу (С-конец). Например, дипептиды Глу—Ала и Ала—Глу имеют различную структуру: у первого остаток глутаминовой кислоты имеет свободную группу —NH₂, а остаток аланина — группу —СООН, а у второго — наоборот.*